অধ্যয়ন ভাঁজযোগ্য প্রোটিনের বিবর্তনে নতুন অন্তর্দৃষ্টি প্রদান করে

রাইস ইউনিভার্সিটির পিটার ওলিনেসের নেতৃত্বে একটি নতুন গবেষণা ভাঁজযোগ্য প্রোটিনের বিবর্তনে নতুন অন্তর্দৃষ্টি প্রদান করে।গবেষণাটি প্রকাশিত হয়েছিল ন্যাশনাল একাডেমি অফ সায়েন্সেসের কার্যধারা।

রাইস ইউনিভার্সিটি এবং বুয়েনস আইরেস বিশ্ববিদ্যালয়ের গবেষকরা প্রোটিন সিকোয়েন্সের ভাঁজযোগ্য এবং অ-ভাঁজযোগ্য অংশগুলিকে আলাদা করতে শক্তির আড়াআড়ি তত্ত্ব ব্যবহার করেছেন। তাদের অধ্যয়ন চলমান বিতর্কের উপর আলোকপাত করে যে ডিএনএর সেগমেন্টগুলি যেগুলি প্রোটিনের শুধুমাত্র অংশ এনকোড করে উৎপত্তির সময় নিজেদের উপর ভাঁজ করতে পারে কিনা।

গবেষকরা প্রোটিন গঠন এবং প্রোটিন ভাঁজ বিবর্তনের মধ্যে এক্সনগুলির মধ্যে বিস্তৃত সম্পর্কের উপর দৃষ্টি নিবদ্ধ করেছেন। তারা এক্সন (জিনের অংশ যা প্রোটিনের জন্য কোড করে) এবং ইন্ট্রোন (জিনকে প্রোটিনে অনুবাদ করার সময় বাদ দেওয়া হয় এমন নীরব অঞ্চল) এর গুরুত্বের উপর জোর দিয়েছিল।

বর্তমানে উপলব্ধ জিনোমিক এক্সন-ইন্ট্রন সংস্থা এবং প্রোটিন সিকোয়েন্স ডেটার বিশাল পরিমাণের সুবিধা গ্রহণ করে, আমরা এক্সন সীমানা সংরক্ষণ অন্বেষণ করি এবং শক্তি ল্যান্ডস্কেপ তত্ত্ব পরিমাপ ব্যবহার করে এর আচরণ মূল্যায়ন করি। “

পিটার ওলিনেস, ডিআর বুলার্ড-ওয়েলচ ফাউন্ডেশনের বিজ্ঞানের অধ্যাপক, রসায়ন, জৈবিক বিজ্ঞান, পদার্থবিদ্যা এবং জ্যোতির্বিদ্যার অধ্যাপক এবং তাত্ত্বিক বায়োফিজিক্স (CTBP) কেন্দ্রের সহ-পরিচালক

1970-এর দশকে যখন জিনের টুকরোগুলি আবিষ্কৃত হয়েছিল, তখন তা অবিলম্বে প্রস্তাব করা হয়েছিল যে ক্রমটি ভেঙ্গে, কাঠামোটি ভাঁজযোগ্য প্রোটিন তৈরি করতে সাহায্য করতে পারে। 1990-এর দশকে যখন গবেষকরা এই সমস্যাটি আবার অধ্যয়ন করেছিলেন, তখন উপলব্ধ ডেটা দ্ব্যর্থহীন ছিল, ওয়ালিনস বলেছিলেন।

দলটি এখন 38টি প্রচুর এবং সংরক্ষিত প্রোটিন পরিবারে সম্ভাব্য প্রোটিন ভাঁজ মডিউল হিসাবে এক্সনের ভূমিকা মূল্যায়ন করেছে। বিবর্তনের প্রজন্ম ধরে, এক্সনগুলি এলোমেলোভাবে জিনোমের চারপাশে ঘোরাফেরা করতে পারে, যার ফলে জিনের বড় পরিবর্তন ঘটে এবং নতুন প্রোটিন তৈরি হয়। ফলাফলগুলি দেখায় যে এক্সন আকারের বন্টন সূচকীয় ক্ষয় থেকে বিচ্যুত হয়, যা বিবর্তনীয় নির্বাচনের উপস্থিতির পরামর্শ দেয়।

“প্রোটিন ভাঁজ এবং বিবর্তন ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত ঘটনা,” বলেছেন বুয়েনস আইরেস বিশ্ববিদ্যালয়ের পোস্টডক্টরাল গবেষক ইজেকুয়েল গালপার্ন।

প্রাকৃতিক প্রোটিন হল অ্যামিনো অ্যাসিডের রৈখিক চেইন যা প্রায়শই জৈবিক কার্য সম্পাদনের জন্য কমপ্যাক্ট ত্রি-মাত্রিক কাঠামোতে ভাঁজ করে। অ্যামিনো অ্যাসিডের নির্দিষ্ট ক্রম চূড়ান্ত ত্রিমাত্রিক গঠন নির্ধারণ করে। অতএব, এক্সনগুলি স্বাধীনভাবে ভাঁজ করা প্রোটিন অঞ্চল বা ফোল্ডনে রূপান্তরিত হওয়ার ধারণাটি খুব আকর্ষণীয়।

এক্সন দ্বারা এনকোড করা অ্যামিনো অ্যাসিডের চেইন সম্পূর্ণ প্রোটিনের মতো একটি স্থিতিশীল ত্রি-মাত্রিক কাঠামোতে ভাঁজ হওয়ার সম্ভাবনা পরিমাপ করার জন্য গবেষকরা গণনামূলক পদ্ধতি ব্যবহার করেছিলেন। তাদের ফলাফলগুলি দেখায় যে সমস্ত এক্সনগুলি ভাঁজযোগ্য মডিউল তৈরি না করলেও, সর্বাধিক সংরক্ষিত এক্সনগুলি যেগুলি ধারাবাহিকভাবে বিভিন্ন জীবের মধ্যে উপস্থিত থাকে সেগুলি আরও ভাল ফোল্ডনের সাথে মিলে যায়।

গবেষণাগুলি গ্লোবুলার প্রোটিনের নির্দিষ্ট পরিবারগুলিতে প্রোটিন ভাঁজ এবং বিবর্তনের মধ্যে একটি সম্পর্ক খুঁজে পেয়েছে। প্রোটিন ভাঁজ একটি সংশ্লিষ্ট সময় ফ্রেমের মধ্যে জৈবিক ফাংশন সঞ্চালনের জন্য মহাকাশে অ্যামিনো অ্যাসিড চেইনগুলির ভাঁজ জড়িত। এই পারস্পরিক সম্পর্ক প্রোটিন বিজ্ঞানের একটি মৌলিক ধারণা এবং জিনোমিক ডেটা এবং শক্তি ফাংশন ব্যবহার করে মূল্যায়ন করা হয়।

মজার বিষয় হল, এই সাধারণ প্রবণতা সমস্ত প্রোটিন পরিবারের জন্য ধরে না, পরামর্শ দেয় যে অন্যান্য জৈবিক কারণগুলিও প্রোটিন ভাঁজ এবং বিবর্তনকে প্রভাবিত করতে পারে। গবেষকদের কাজ এই অতিরিক্ত কারণগুলির ভবিষ্যতের অধ্যয়ন এবং বিবর্তনীয় জীববিজ্ঞানের উপর তাদের প্রভাবের ভিত্তি স্থাপন করে।

গবেষণা দলে CTPB পোস্টডক্টরাল গবেষক কার্লোস বুয়েনো, রাইস ইউনিভার্সিটির ফলিত পদার্থবিজ্ঞানের স্নাতক শিক্ষার্থী হানা জাফারি এবং বুয়েনস আইরেস বিশ্ববিদ্যালয়ের অধ্যাপক ডিয়েগো ইউ ফেরেইরো অন্তর্ভুক্ত।

এই গবেষণাটি ন্যাশনাল কাউন্সিল অফ সায়েন্স অ্যান্ড টেকনোলজির দ্বারা সমর্থিত ছিল;